Pri relativni kvantifikaciji s standardno krivuljo smo izhodiščno koncentracijo tarčnega dela gena (groEL, rpoD) pri vseh vzorcih odčitali iz standardne krivulje.

Pri genu groEL smo potrdili indukcijo izražanja na nivoju transkriptoma le po toplotnem stresu.

Potrdili smo le vpliv toplotnega stresa na spremembe izražanja gena groEL.

GroEL), dinamično prilagoditev preko genetske heterogenosti ter druge mehanizme.

Drži pa, da je izražanje ostalih genov (npr. groEL, dnaK), ki so pod nadzorom omenjenih sigmafaktorjev, spremenjeno pri različnih temperaturah.

Tudi v primeru gena groEL je bila stopnja izražanja najvišja po 3 min trajanja toplotnega stresa .

Podobno kažejo naši rezultati pri analizi s qPCR v kontrolnem sevu, kjer smo dobili nižje izražanje gena groEL (preglednica 32).

Odločili so se , da poleg plazmida pET - 28c v celice vstavijo še dodaten plazmid pGro7 , ki kodira kompleks groES - groEL .

Odločili so se , da oblikujejo plazmid pET28 z dodatnim plazmidom pGro7 , ki kodira kompleks groES - groEL .

Na slikah 35 in 36 so prikazane numerične vrednosti , katere smo dodelili pomnožkom genov flaA in groEL .

Poleg ugotavljanja spremembe morfologije , kultivabilnosti in preživelosti celic C. jejuni , smo raziskovali tudi vpliv toplotnega stresa na izražanje genov groEL in flaA .

Prav tako smo dobili posredne, vendar pomembne rezultate, ki kažejo na pomembno vlogo šaperona GroEL pri tvorbi neklasičnih inkluzijskih teles.

GroES/GroEL v bakterijah), v katerem je zaščiten pred interakcijami z okoliškimi (makro)molekulami in se lahko dokončno pravilno zvije.

Dobili smo tudi posredne, vendar pomembne rezultate, ki kažejo na pomembno vlogo šaperona GroEL pri tvorbi neklasičnih inkluzijskih teles.

GroES-GroEL kompleks sodeluje tudi pri združevanju molekul v oligomere , morfogenezi fagov , premeščanju beljakovin in splošni proteazni aktivnosti .

GroEL in Hsp70 imata na podlagi njunega aminokislinskega zaporedja tudi nizke ekstinkcijske koeficiente, kar pomeni da slabše absorbirata svetlobo pri 280 nm.

Toplotna inducibilnost gena groEL je bila vidna po 3 minutah, a največja po 10 - 20 minutah izpostavitve celic temperaturi 55 °C, predvsem v osnovni kulturi.

Toplotna inkubacija sevov pri 48 °C je inducirala manjšo indukcijo (do 3,3 kratno relativno indukcijo) genov groEL in rpoD.

Največ študij je bilo opravljenih na proteinih velikosti 60 kDa ( GroEL ) in 70 kDa , kateri so molekularni šaperoni .

Z imunološko identifikacijo proteinov po prenosu Western (WB) smo želeli potrditi spremembe v ravni izražanja izbranega gena groEL še na proteinski ravni.