Zavirajo sintezo peptidoglikana preko kompetitivne inhibicije transpeptidaze: β-laktamski antibiotiki (penicilini, cefalosporini, karbapenemi, monobaktami) b.

ZU zavira sintezo bakterijske celične stene, zavira transpeptidaze, ki katalizirajo reakcijo prečnega premreženja.

Tvorbo linearnih glikanskih verig omogočajo transglikozilaze, transpeptidaze pa nato te glikanske verige navzkrižno povežejo in tvorijo peptidoglikan.

S tem je ovirano delovanje transglikozidaze in transpeptidaze in posledično tudi povezovanje enot celične stene.

Pri prvem mehanizmu je prehod mogoč s pomočjo ɣglutamil transpeptidaze in cisteinglikonaze.

Potrebno pa je omeniti, da so transpeptidaze, glavna tarča beta-laktamskih protibakterijskih učinkovin, zelo neobčutljive na sterične ovire okoli substrata.

Nekateri antibiotiki , kot so penicilini , delujejo na tvorbo peptidoglikana , saj se vežejo na encime , imenovane penicilin vežoče beljakovine ali transpeptidaze , .

Mutacije v genih za transpeptidaze lahko povzročijo manjšo učinkovitost antibiotikov oziroma odpornost proti njim.

Mehanizem delovanja temelji na zaviranju encima transpeptidaze, katerega naloga je sinteza polipeptidnega ogrodja bakterijske celične stene (β-laktami).

Lahko se vežejo na penicilin vezoče beljakovine ali transpeptidaze in s tem preprečijo nastanek peptidnih vezi v njegovi strukturi.

Kot tarče β-laktamskih antibiotikov in zaradi njihove vpletenosti v določene mehanizme odpornosti na ta zdravila so bile transpeptidaze obsežno raziskane.

Izgradnjo peptidoglikanske mreže katalizirajo encimi transpeptidaze, transglikozilaze in karboksilpeptidaze, ki spadajo v skupino serinskih proteaz.

Glavna razlika je, da se β-laktamaze lahko znebijo hidroliziranega β-laktama iz aktivnega mesta, transpeptidaze pa tega niso zmožne.

Encimi penicilin-vezavni proteini oziroma transpeptidaze omogočajo prečno povezovanje peptidov med sintezo peptidoglikanov, kar je ključno za sintezo celične stene.

Delovanje je enako kot pri penicilinih (zaviranje transpeptidaze), strukturna podobnost se odraža tudi v podobnih lastnostih in slabostih.

DD-transpeptidaze omogočijo navzkrižne povezave sosednjih peptidov, kar vodi do nastanka zamrežene strukture peptidoglikana.

Betalaktamski antibiotiki se kovalentno vežejo v aktivno mesto transpeptidaze, jo s tem ireverzibilno zavirajo ter tako preprečijo sintezo peptidoglikana.

Betalaktamaze hidrolizirajo štiričlenski obroč betalaktamskih protibakterijskih učinkovin in tako preprečijo njihovo vezavo na transpeptidaze.

Za biosintezo mureina je izredno pomembno , da so navzoči tkivni encimi transpeptidaze .

Vežejo se na encime transpeptidaze , ki katalizirajo navzkrižno povezavo stranskih skupin linearne peptidoglikanske verige .