kanali za vodu bili bi "usko grlo" transporta vode u okolini 15 i 30 oC, što je moglo da objasni nagli pad transporta vode na tim temperaturama. Predloženo je da je ovo usporenje protoka vode kroz membranu upravo uslovljeno faznim prelazima membranske vode po Drost-Hansen-u. Drugoj vrsti termalnih promena, u strukturi membranskih lipida, predložena je uloga u uvođenju ćelijske membrane u optimalno stanje fizičko-hemijskog medijuma za organizaciju proteinskih transmembranskih kanala. Pokazalo se da transport vode i provodljivost jonskih kanala za kalijum reaguju poput sistema sa termosenzorima za granice optimalnog biokinetičkog opsega. Ulogu molekularno-biološkog termosenzora mogla je odigrati membranska ( površinska ) voda sa svojim faznim prelazima u uskim oblastima na granicama biokinetičkog opsega temperatura. Ovu hipotezu i rezultate koji su joj prethodili publikovali smo 1991. godine u domaćem časopisu Periodicum
privlače T ćelijske prekursore u timus . transmembranskih domaina koji se nalaze na površini leukocita. Aproksimativno 19 različitih hemokinskih receptora je bilo karakterisano do danas. Oni su podeljeni u četiri familije na osnovu tipa hemokina koji vezuju: CXCR koji vezuju CXC hemokine, CCR koji vezuju CC hemokine, CX3CR1 koji vezuje CX3C hemokin ( CX3CL1 ), i XCR1 koji vezuje dva XC hemokina ( XCL1 i XCL2 ). Oni imaju mnoge zajedničke osobine; oni su slični po veličini ( sa oko 350 aminokiselina ), imaju kratak, kiseo
leukocita. Aproksimativno 19 različitih hemokinskih receptora je bilo karakterisano do danas. Oni su podeljeni u četiri familije na osnovu tipa hemokina koji vezuju: CXCR koji vezuju CXC hemokine, CCR koji vezuju CC hemokine, CX3CR1 koji vezuje CX3C hemokin ( CX3CL1 ), i XCR1 koji vezuje dva XC hemokina ( XCL1 i XCL2 ). Oni imaju mnoge zajedničke osobine; oni su slični po veličini ( sa oko 350 aminokiselina ), imaju kratak, kiseo N-terminalni kraj, sedam heliksnih transmembranskih domena sa tri intracelularne i tri ekstracelularne hidrofilne petlje, i intracelularnim C-terminusom koji sadrži serin i treonin ostatke koji su važni za regulaciju receptora. Prve dve ekstracelularne petlje hemokinskih receptora imaju konzervirane cistein ostatke koji omogućavaju formiranje disulfidnih mostova između petlji. G proteini su spregnuti sa C-terminalnim krajem hemokinkog receptora čime omogućavaju intracelularni prenos signala nakon