UDP‐GlcNAc) vpliva na kompleksnejše procesiranje glikanov, kar se odraža v višjem deležu visoko-manoznih struktur (te nastanejo v zgodnejših fazah glikozilacije).

Spreminjali smo tudi distančnik med sladkorno enoto GlcNAc ter peptidom, pri čemer smo ga v eni izmed serij preoblikovali v etilenglikolno enoto.

Namesto GlcNAc, ki dodatno otežuje vezavo na receptor, in pirofosfata, ki onemogoča celično permeabilnost, so za sintezo uporabili različno dolge nevtralne distančnike.

Princip metode temelji na zmanjšanju intenzitete fluorescence v primeru, ko ne pride do glikozilacije akceptorskega substrata z GlcNAc označenim s fluoroforom.

Glikosintaza je pri tem pristopu prenesla oksazoliran sladkor na protitelo na način, ki posnema prehodno stanje glikanske hidrolize peptidnega ostanka GlcNAc.

OGT je encim, ki se nahaja v citoplazmi in celičnem jedru, kjer katalizira pripenjanje GlcNAc na serinske in treoninske aminokislinske ostanke proteinov (8).

Razlike so bile opazne v pozicioniranju spojin glede na sladkorno enoto GlcNAc, kot tudi v zapolnitvi prostora v vezavnem mestu.

OGT je substratno promiskuitetni encim in lahko katalizira modifikacijo proteinov, ne le prek pripenjanja GlcNAc enot, ampak tudi drugih sladkorjev.

Lizosomske hidrolaze in GlcNAc fosfotransferaza - vloga v celici , napiši nekaj obolenj , ki so povezana s pomanjkanjem teh encimov .

Poleg tega se v vseh celicah nahajajo številne hidrolaze, ki GlcNAc hitro odstranijo iz proteinov ob morebitnih celičnih poškodbah (2).

Sialilacija je glikozidna adicija negativno nabitega monosaharida, sialične kisline s sialiltransferazami, ponavadi na končno galaktozo ali GlcNAc.

Za protitelesa humanega izvora je značilno, da je sialična kislina preko α-2,6 glikozidne vezi vezana na terminalno galaktozo ali GlcNAc.

Med bolj zanimivimi je dejstvo, da GlcNAc enota vzpostavi zelo malo interakcij z encimom in komajda prispeva k celokupni vezavi (27).

Sladkorna komponenta GlcNAc, ki na afiniteto vezave spojine z aktivnim mestom bistveno ne vpliva, ni prisotna.

Mehanizem proteolize povezujejo s tvorbo glutamil-GlcNAc intermediata, ki nato vodi v nastanek značilnega piroglutamatnega ostanka.

GlcNAc je uporaben tudi kot prehransko dopolnilo in v terapiji osteoartritisa, ulcerativnega kolitisa in Crohnove bolezni.

Biosintezna pot GlcNAc se začne z vstopom glukoze v celico, kjer se preko fruktoze-6fosfata v manjši meri (3-5%) pretvori v glukozamin-6-fosfat.

Njeno aktivnost so preverili z uporabo p - ( GlcNAc ) 3 kot substrata in iz tega sklepali na pravilno zvitje .

Reakcija poteka v dveh korakih, z ohranitvijo anomerne konfiguracije, pri čemer iz β-substrata nastane β-anomer GlcNAc (13).

Vlogo za to pripisujejo porušenemu ravnovesju med glikozilacijo proteinov z GlcNAc in fosforilacijo le-teh.